Produk

Inhibitor fibrinolysis thrombin-activatable (TAFIa) sing diaktifake yaiku karboksipeptidase sing ngemot seng lan nyegah fibrinolisis sacara signifikan.Inhibitor TAFIa samesthine tumindak minangka agen profibrinolitik.Kita bubar nglaporake desain lan sintesis inhibitor sing ngemot selenium saka TAFIa lan aktivitas nyegah.Ing kene kita nglaporake struktur kristal saka inhibitor kuat selenium-, sulfur-, lan asam fosfinik sing kaiket karo karboksipeptidase B pankreas babi (ppCPB).ppCPB minangka homolog TAFIa lan minangka pengganti TAFIa kanggo analisis kristalografi.Struktur kristal ppCPB sing dikompleks karo senyawa selenium 1a, analog sulfur 2, lan turunan asam fosfat EF6265 ditemtokake kanthi resolusi 1,70, 2,15, lan 1,90 Å.Saben inhibitor ikatan menyang situs aktif ppCPB kanthi cara sing padha karo sing diamati kanggo inhibitor sing dilaporake sadurunge.Dadi, ing komplek, selenium, belerang, lan asam fosfat oksigen koordinat dadi seng ing ppCPB.Iki minangka pengamatan pisanan lan laporan selenium sing koordinasi karo seng ing CPB.